Szabálysértő prionok<br/>

A prionokkal az a legfőbb probléma, hogy egyelőre még nagyon keveset tudunk róluk. Hogy a kergemarhakórért felelős prion hogyan jutott el odáig, hogy rajtunk embereken Creutzfeld-Jacob-szindrómát okozzon, máig is rejtély. Az élesztők hasonló fehérjéinek tulajdonságait tanulmányozva talán közelebb kerülhetünk szerepük megértéséhez.

Normális prion (balra) kóros szerkezetűvé
változása

A fajok közötti gát leküzdéséhez az kell, hogy a fertőző prionok egynél több patogén (kóros) alakot is fel tudjanak venni. Az még a mai napig sem tisztázott, hogy vajon ezen kívül más tényezők is szerepet játszanak-e a megbetegedésben, így szükségesek-e a folyamathoz például további, eddig még fel nem fedezett fehérjék.

Emlősökben a fenti kérdéseket nehéz tesztelni, eddig ugyanis nem sikerült emlősfajokat fertőző prionokat laboratóriumi körülmények között előállítani, és azért sem, mert a fertőzött szövetből vett minták a prionokon kívül további anyagokat is tartalmazhatnak. Amerikai kutatók épp ezért kiválasztottak két közönséges élesztőfajt, a Candida albicans-t és Saccharomyces cerevisiae-t, hogy segítségükkel közelebbről is szemügyre vegyék, hogyan váltanak át a prionok egyik fajról a másikra.

Az élesztősejtek a sup35 nevű priont termelik. Ahogyan az emlősöknél is, ezen fajok esetében is igaz az, hogy az egyik faj sup35 prionja nem hat a másik faj sup35 prionjára. Nem úgy a prion-kiméra ("prion-keverék"). Az egyik és a másik fajra jellemző fehérjének is csupán a feléből állítva össze a teljes, de keverék prionokat, a kutatóknak szemük elé tárult, hogyan hatnak a hasonló molekulák egymásra úgy, hogy egy újabb fajban is betegséget okozzanak.

A kutatók azt várták, hogy amennyiben ez a kiméra előidézi egyáltalán a betegséget, akkor azt csak az egyik fajban teszi meg. A szakértők ugyanis azt tartották a prionokról, hogy a molekulának mindig csak az egyik vége vesz részt a normális formák felismerésében, majd ugyanez a molekularészlet készteti azokat alakváltoztatásra. A kutatók által létrehozott kimérák viszont csupán egy-egy felét tartalmazták mindegyik kiindulási prionnak, semelyiket sem egészben. Függetlenül azonban attól, hogy a kiméra melyik élesztőfajt fertőzte, az ott található sup35 priont a kiméra saját abnormális alakjának felvételére késztette.

A betegségek természetének megértésben az egyszerű modell-rendszerek nagyon célravezetők lehetnek ugyan, de semmiképpen sem helyettesíthetik az emlősfajokon végzett kutatásokat. Ez a kísérlet azt mutatta be, hogy az élesztők prionfehérjéi egynél több betegségokozó konformációt is fel tudnak venni, és így nem csak egy faj fehérjéit képesek átalakítani. Márpedig ez azt sugallja, hogy amennyiben a prionok abnormálisan flexibilisek, képesek más fajokat is megfertőzni, minden külső segítség nélkül - legalábbis élesztőkben.

(Pipacs.hu - Online Élettudomány)

Ajánló:

Angol nyelvű sajtóanyag a University of California (San Francisco) honlapján. A hivatalos kergemarhakór honlap. A prionokkal és az általuk okozott betegségekkel kapcsolatos honlapok címeinek gyűjteménye. A Természet Világa cikke azt az elképzelést ismerteti, amely szerint a prionfehérje tartós információtárolásra képes, így a memóriafolyamatokban játszik szerepet.