Vonderviszt Ferenc

A négymilliárd éves nanotechnológia

A fehérjék térszerkezete nem csak röntgendiffrakciós kísérletek révén határozható meg, Az NMR spektroszkópiás szerkezetvizsgálat szerencsésen kiegészíti a röntgendiffrakciós analízist, mert nem igényel rendezett mintát, s természetes, vizes környezetükben képes tanulmányozni a fehérjéket. Hátránya viszont, hogy ezzel a módszerrel nagyobb méretű - jelenleg 300 aminosavnál hosszabb - fehérjék nem tanulmányozhatók. Az NMR spektroszkópiás módszerrel meghatározott szerkezetek gyakorlatilag megegyeznek a röntgendiffrakciós analízis eredményével, bizonyítva azt, hogy kristályos állapotban a fehérjék nem szenvednek el számottevő torzulást.

Manapság több mint húszezer fehérje szerkezetét ismerjük atomi precizitással, de ezek között sok rokon fehérje is található, amelyek különböző élőlényekben látnak el azonos funkciót. Összehasonlításképpen talán elég arra gondolnunk, hogy egy emberi sejtben kb. ötvenezer különféle fehérje működik. Sajnos a jelenleg ismert fehérjeszerkezetek kevesebb mint 1%-át teszik ki a membránfehérjék. Pedig a membránfehérjék a sejtek életének számos létfontosságú folyamatában vesznek részt (pl. fotoszintézis, jelátvitel, anyagtranszport). A membránfehérjék természetes lipidkörnyezetükből kiszakítva elvesztik natív (feltekeredett, működőképes) térszerkezetüket, általában nem kristályosíthatók, vizes közegben nem tanulmányozhatók. Bár akadt már példa a lipidkörnyezetet szimuláló detergensek jelenlétében a membránfehérjék kristályosítására és röntgendiffrakciós szerkezetvizsgálatára, a membránfehérjéket egyszerűbbnek tűnik a membránon belül rendezni, ún. kétdimenziós kristályokat létrehozva belőlük. Az ilyen rendezett vékonyrétegek szerkezetvizsgálatára kínál megoldást az elektronmikroszkópia, amelynek segítségével szerencsés esetben ugyancsak atomi precizitású szerkezeti adatokat nyerhetünk.